| dc.description.abstract | A imobilização de enzimas em suportes sólidos está associada a vantagens tais como produção contínua, estabilidade e fácil remoçao do catalisador, as quais são atrativas em diversos processo. Desta forma, biocatalisadores foram preparados com a lipase de Burkholderia cepacia imobilizada em suportes mesoporosos (sílica modificada com líquido iônico prótico – LIPs) e nanoporosos (nanotubos de carbono – CNTs de diâmetros diferentes) e a (eco)toxicidade e biodegradabilidade de alguns LIPs foi estudada. Bactérias, leveduras, fungos filamentosos e semente de alface foram utilizados nos testes com os LIPs (m-2-HEAA, m-2-HEAPr, m-2-HEAB, m-2-HEAP) e os resultados mostraram que, em geral, o alongamento da cadeia alquílica dos LIPs aumenta o impacto negativo destes ompostos em vários micro-organismos testados. Os suportes de sílica foram sintetizados pela técnica sol-gel utilizando os seguintes LIPs como agentes de modificação: 2HEAP, m-2HEAP, BHEAP. Uma nova técnica de lavagem por soxleht seguida por secagem em estufa foi utilizada para retirar os agentes modificadores (LIPs). Foi realizada análise morfológica, física e química destes suportes e as propriedades enzimáticas da lipase livre e imobilizada foram determinadas. Os métodos de imobilização utilizados foram Adsorção (ADS) e ligação covalente utilizando glutaraldeído (LCG) ou epicloridrina (LCE). Os espectros de FTIR demonstraram que os LIPs foram removidos dos suportes modificados. A análise termogravimétrica mostrou que os suportes modificados apresentaram menos moléculas de água em comparação com o suporte puro. As análises morfológicas revelaram diferenças de porosidade destacando o suporte modificado com o LIP mais hidrofóbico (m-2HEAP) por apresentar maior volume e tamanho de poro em relação aos outros suportes de sílica modificados. Os biocatalisadores imobilizados por ADS apresentaram ótimos valores de estabilidade térmica (t1/2 de 231 até 309 h), estabilidade operacional (alta atividade relativa após 40 reciclos) e baixos valores de Km. Os maiores valores de rendimento de recuperação de atividade total foram obtidos para os biocatalisadores imobilizados no suporte modificado com m-2HEAP-S (ADS) e m-2HEAP-S (LCE). Os espectros de FTIR apresentaram a banda característica das enzimas (amida I) para todos os sistemas imobilizados. O máximo rendimento em ésteres etílicos foi obtido com o biocatalisador m-2HEAP-S (LCE) para a reação de transesterificação assistida por ultrassom. Adicionalmente o t1/2 para este biocatalisador sob cavitação ultrassônica foi de 21,1 h. Os suportes nanoporosos (CNTs) obtiveram a superfície modificada por carboxilação seguida de aminação e posteriormente a lipase foi imobilizada por ADS. As imagens de SEM, análise termogravimétrica e análise elemental evidenciaram diferenças de pureza, área superficial e diâmetros entre os CNTs utilizados como suportes. A análise de FTIR demonstrou diferenças entre os CNTs modificados. As imagens de TEM e FTIR confirmaram a imobilização da lipase nos CNTs e o biocatalisador imobilizado com o menor diâmetro e de superfície modificada (CNT NC 7000 – NH2) exibiu o maior rendimento de recuperação de atividade total 65,98 % e reuso de 7 ciclos. | pt_BR |
