| dc.description.abstract | Este trabalho teve como objetivo aplicar o tecido de sílica como suporte na imobilização da Lipase de Burkholderia cepacia (LBC) através dos métodos de imobilização por adsorção física (ADS) e ligação covalente (LC). Avaliou-se o rendimento de imobilização (RI) em diferentes concentrações de enzima, dentre os métodos testados, obteve-se o máximo 80 % e 27 %, com a carga enzimática de 0,1 genzima/gsuporte, para a ligação covalente (LC) e adsorção física (ADS), respectivamente. Deste modo, foi selecionado o método por LC para o estudo das propriedades bioquímicas, caracterização físico-química e morfológica, já que o método por ADS apresentou menor RI. A partir do estudo das propriedades bioquímicas observou-se o pH ótimo 7,0 para a lipase de BC livre e imobilizada, confirmando que a imobilização não alterou o pH ótimo da enzima. A temperatura ótima para o biocatalisador imobilizado foi 60 °C, 10 °C acima da temperatura ótima da enzima livre. Em relação à estabilidade térmica, o biocatalisador imobilizado exibiu ótima resistência à temperatura, que proporcionou um aumento da estabilidade térmica de 7 vezes (4,6 h para 33,7 h). A lipase imobilizada pode ser reutilizada por 3 vezes, considerando a manutenção de 60 % de sua atividade inicial. Na reação de transesterificação com óleo de coco e etanol, foram obtidos os seguintes resultados: 47,31 % de conversão de ésteres etílicos com o tempo de 96 h a 40 °C. Com objetivo de determinar as características químicas e morfológicas do tecido de sílica e do biocatalisador imobilizado foi realizado Espectroscopia no Infravermelho por Transformada de Fourier (FTIR), Difração de raios-X (DRX), Análise Termogravimétrica (TG), BET, Medida do ângulo de contato e Microscopia Eletrônica de Varredura (MEV) acoplada à espectroscopia de dispersão de energia (EDS). | pt_BR |
